предыдущая
к содержанию
следующая

ИММУНОГЛОБУЛИН D


Иммуноглобулин D был обнаружен в 1965 г. в виде миеломного белка. Он имеет молекулярную массу 1,8 • 105 D, концентрация в сыворотке крови в среднем составляет от 3 до 170 мг/л, период полужизни — 3 дня (см. табл. 3). IgD не связывает комплемент, не проходит через плаценту, не обладает тропностью к тканям. По современным данным, IgD может выполнять роль антигенраспознающего рецептора В-лимфоцитов и играть важную роль в процессе их дифференци- ровки под влиянием антигенной стимуляции. До настоящего времени биологическая функция этого Ig не изучена.
Кроме описанных выше характеристик, отличающих молекулы lg одного класса (изотипа) от другого, есть еще два свойства, которые позволяют отличить молекулы Ig внутри класса: это аллотипические и идиотипические различия.
Аллотипические различия Ig обусловлены особенностями строения тех участков его молекул, которыми этот белок одного индивида отличается от Ig такого же класса, но синтезированного другим индивидом такого же вида. Аллотипические маркеры обнаруживаются в тяжелых и легких цепях в их константных областях.
Идиотипические различия Ig определяются антигенной специфичностью какого-либо одного Ig, синтезируемого одним клоном лимфоидных клеток определенного индивида. Идиотипические различия обусловлены индивидуальной последовательностью расположения ¦ аминокислот в вариабельных участках легких и тяжелых цепей, и, как считается, отражают антигенные свойства активного центра молекулы антитела. 
предыдущая
к содержанию
следующая

Источник: Г. Н. Дранник, «КЛИНИЧЕСКАЯ ИММУНОЛОГИЯ и АЛЛЕРГОЛОГИЯ» 1999

А так же в разделе «ИММУНОГЛОБУЛИН D »