Биологическое поведение каждой молекулы определяется различиями в Fc-учаетке (постоянный участок) иммуноглобулинов. Различия классов иммуноглобулинов в обобщенном виде показаны в табл. 1. Действуя как сывороточные антитела, они могут: 1) узнавать и нейтрализовать циркулирующие антигены (например, иммуноглобулины G или М); 2) взаимодействовать с клетками в сосудистом русле или в тканях, вызывая реакции гипер-
о IgG* не активирует комплемент, но присоединяется к тучным клеткам.
чувствительности немедленного типа сразу после встречи с антигеном; 3) взаимодействовать с антигенами как молекулы специфических клеточных рецепторов, вызывая пролиферацию лимфоцитов и их преобразование в клетки, вырабатывающие антитела (например, иммуноглобулин D).              ,
.Иммуноглобулин G (IgG). Примерно 70% Иммуноглобулинов сыворотки относится к этой группе антител. Молекула IgG имеет относительную молекулярйую массу 150 000 и представляет собой антитело классической структуры с двумя тяжелыми и двумя легкими цепями. После присоединения двухвалентного антигена к Fab- участкам в Fc-учаетке происходят структурные изменения, ведущие к активации комплемента. Различают несколько подклассов молекул IgG в зависимости от строения гамма-цепи. Легко активируют комплемент и связываются с клетками-фагоцитами IgGi и IgG3, IgG2 менее активен в отношении связывания комплемента, a IgG4 не связывает комплемент, но может присоединяться к тучным клеткам.
Иммуноглобулин D (IgD). Возможно, что IgD функционирует как рецептор, а точнее как основной рецептор мембраны лимфоцитов. В сыворотке присутствует в очень малых количествах.
Иммуноглобулин Е (IgE). IgE, известный также под названием реагин, участвует в развитии анафилаксии и других немедленных реакций гиперчувствительности первого типа. В сыворотке этот класс иммуноглобулинов представлен в малых концентрациях; IgE неустойчив к повышению температуры и может быть инактивирован при нагревании сыворотки при 56 °С в течение 2 ч. Эпсилон-цепь содержит много углеводов, что характерно для Fc-фрагмента молекулы. Поверхностные мембраны тучных клеток и базофильных лейкоцитов активно связываются с Fc-фрагментами молекулы IgE.
Иммуноглобулин М (IgM). IgM —самый крупный иммуноглобулин обладает основной структурой молекулы IgG, являясь пентаметром IgG. Молекулы IgM являются первыми антителами, образующимися после иммунизаций. Некоторые молекулы IgM связывают комплемент, однако большая их часть не участвует в аллергических реакциях. Натуральные человеческие антитела к группам крови системы AB0, известные как изогемагглютинины, также относятся к IgM. Антитела этого класса синтезируются в ответ на появление агглютиногенов, которых нет
в собственных эритроцитах. По-видимому, эти антитела вырабатываются в ответ на антигенное воздействие аллергенов-углеводов растительного происхождения. IgM не проводят через плаценту.
Иммуноглобулин A (IgA). Секреторное антитело IgA, обнаруженное в слюне, в секретах желудочно-кишечного тракта и дыхательной системы, покрывает иммунологически активным слоем поверхность слизистых оболочек, защищая таким образом хозяина от патогенных организмов [392]. Основная структурная единица напоминает таковую IgG, но она присоединена к маломолекулярному пептиду, называемому J-цепью. Молекулы IgA синтезируются в лимфоцитах, выделяются в lamina propria и транспортируются через клетки слизистой оболочки. К цепи IgA присоединяется секреторный компонент клеток слизистой оболочки. Среди населения дефицит IgA обнаруживается примерно у 1 человека из 850 даже при отсутствии выраженного иммунодефицита [8, 207].